セリン/トレオニンタンパク質キナーゼ A-Raf(セリン/トレオニン-タンパクしつキナーゼ・エイラフ、: Serine/threonine-protein kinase A-Raf)あるいは単純にA-Rafは、ヒトARAF遺伝子にコードされている酵素である[5]。A-Rafはセリン/トレオニン特異的タンパク質キナーゼ英語版Rafキナーゼファミリーのメンバーである[6]

ARAF
PDBに登録されている構造
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1WXM, 2MSE

識別子
記号ARAF, A-Raf proto-oncogene, serine/threonine kinase, A-RAF, ARAF1, PKS2, RAFA1, Serine/threonine-protein kinase A-Raf
外部IDOMIM: 311010 MGI: 88065 HomoloGene: 1249 GeneCards: ARAF
遺伝子の位置 (ヒト)
X染色体
染色体X染色体[1]
X染色体
ARAF遺伝子の位置
ARAF遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点47,561,205 bp[1]
終点47,571,908 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
X染色体 (マウス)
染色体X染色体 (マウス)[2]
X染色体 (マウス)
ARAF遺伝子の位置
ARAF遺伝子の位置
バンドデータ無し開始点20,664,053 bp[2]
終点20,726,758 bp[2]
RNA発現パターン
さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能 トランスフェラーゼ活性
protein kinase activity
ヌクレオチド結合
金属イオン結合
キナーゼ活性
protein serine/threonine kinase activity
血漿タンパク結合
ATP binding
MAP kinase kinase kinase activity
mitogen-activated protein kinase kinase binding
細胞の構成要素 ミトコンドリア
細胞質基質
細胞の構成要素
生物学的プロセス intracellular signal transduction
regulation of TOR signaling
リン酸化
negative regulation of apoptotic process
positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation
MAPK cascade
タンパク質リン酸化
regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process
シグナル伝達
多細胞個体の発生
negative regulation of signal transduction
細胞分化
positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
ヒトマウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)

NM_001256196
NM_001256197
NM_001654

NM_001159645
NM_009703

RefSeq
(タンパク質)

NP_001243125
NP_001243126
NP_001645
NP_001243125.1

NP_001153117
NP_033833

場所
(UCSC)
Chr X: 47.56 – 47.57 MbChr X: 20.66 – 20.73 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

相互作用

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ARAFは以下のタンパク質と相互作用することが示されている。

脚注

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  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000078061 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000001127 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ Entrez Gene: ARAF V-raf murine sarcoma 3611 viral oncogene homolog”. 2012年1月26日閲覧。
  6. ^ Mark GE, Seeley TW, Shows TB, Mountz JD (September 1986). “Pks, a raf-related sequence in humans”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (17): 6312–6. doi:10.1073/pnas.83.17.6312. PMC 386493. PMID 3529082. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC386493/. 
  7. ^ a b c d e Yuryev A, Wennogle LP (February 2003). “Novel raf kinase protein-protein interactions found by an exhaustive yeast two-hybrid analysis”. Genomics 81 (2): 112–25. doi:10.1016/S0888-7543(02)00008-3. PMID 12620389. 
  8. ^ Yin XL, Chen S, Yan J, Hu Y, Gu JX (February 2002). “Identification of interaction between MEK2 and A-Raf-1”. Biochim. Biophys. Acta 1589 (1): 71–6. doi:10.1016/S0167-4889(01)00188-4. PMID 11909642. 
  9. ^ a b c Yuryev A, Ono M, Goff SA, Macaluso F, Wennogle LP (July 2000). “Isoform-Specific Localization of A-RAF in Mitochondria”. Mol. Cell. Biol. 20 (13): 4870–8. doi:10.1128/MCB.20.13.4870-4878.2000. PMC 85938. PMID 10848612. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC85938/. 
  10. ^ Yin XL, Chen S, Gu JX (February 2002). “Identification of TH1 as an interaction partner of A-Raf kinase”. Mol. Cell. Biochem. 231 (1–2): 69–74. doi:10.1023/A:1014437024129. PMID 11952167. 

推薦文献

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