NADH:ユビキノン還元酵素 (電位不形成型)
NADH:ユビキノン還元酵素 (電位不形成型) (NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic)) は、NADHからユビキノン（CoQ）へ電子2つを転移させる酸化還元酵素である。II型NADH脱水素酵素(type II NADH dehydrogenase, NDH-2)とも呼ばれる。
| NADH:ユビキノン還元酵素 (電位不形成型) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.6.5.9 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9028-04-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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- NADH + H+ + ubiquinone NAD+ + ubiquinol
特徴
編集呼吸鎖において複合体Iと同様の機能をはたすが、プロトン濃度勾配の形成に寄与しない点が大きく異なる。また一般的には、複合体Iの強力な阻害剤であるロテノンによって阻害されないことと、デアミノNADHを基質にできないという特徴がある。
分布
編集生物界に広く分布しており、とくにシアノバクテリア、放線菌、真菌では大部分の種が遺伝子を保有している。一方で偏性嫌気性生物からはほとんど見出されない。原核生物では細胞膜、真核生物ではミトコンドリア内膜の表面に結合している。[1] 長らく哺乳類には存在しないと考えられてきたが、ミトコンドリア内膜のアポトーシス誘導因子はNDH-2活性を持っている事が示されている [2]。
構造
編集単一のペプチド鎖からなるフラボタンパク質であり、ジヌクレオチド結合モチーフ（ロスマンフォールド）を2つ持っている。N末端のロスマンフォールドは補因子であるFADを結合し、もう一つのロスマンフォールドが基質となるNADHを結合する。キノンはFADを挟んでNADHと反対側に結合すると考えられる。C末端に両親媒性のαヘリックス2つからなる膜結合部位が存在し、これによって生体膜表面に結合する。[3]
反応機構
編集詳細は明らかになっていないが、まずNADHによってFADが還元され、その後FADH2によってキノンが還元されると考えられている。[3]
参考文献
編集- ^ Marreiros et al. (2016). “Type II NADH:quinone oxidoreductase family: phylogenetic distribution, structural diversity and evolutionary divergences”. Environmental Microbiology 18 (12): 4697–4709. doi:10.1111/1462-2920.13352.
- ^ Elguindy & Nakamaru-Ogiso (2015). “Apoptosis-inducing Factor (AIF) and Its Family Member Protein, AMID, Are Rotenone-sensitive NADH:Ubiquinone Oxidoreductases (NDH-2)”. J. Biol. Chem. 290 (34): 20815–20826. doi:10.1074/jbc.M115.641498.
- ^ a b Marreiros et al. (2017). “Structural and functional insights into the catalytic mechanism of the Type II NADH:quinone oxidoreductase family”. Sci. Rep. 7: 42303. doi:10.1038/srep42303.
- Moller, I.M, and Palmer, J.M. (1982). “Direct evidence for the presence of a rotenone-resistant NADH dehydrogenase on the inner surface of plant mitochondria”. Physiologia Plantarum 54: 267–274. doi:10.1111/j.1399-3054.1982.tb00258.x.
- de Vries, S. and Grivell, L.A. (1988). “Purification and characterization of a rotenone-insensitive NADH:Q6 oxidoreductase from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae”. Eur. J. Biochem. 176 (2): 377–384. doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14292.x. PMID 3138118.
- Kerscher, S.J., Okun, J.G. and Brandt, U. (1999). “A single external enzyme confers alternative NADH:ubiquinone oxidoreductase activity in Yarrowia lipolytica”. J. Cell Sci. 112 (14): 2347–2354. PMID 10381390.
- Rasmusson, A.G., Soole, K.L. and Elthon, T.E. (2004). “Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria”. Annu. Rev. Plant Biol. 55: 23–39. doi:10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720. PMID 15725055.