D-乳酸デヒドロゲナーゼ (キノン)
D-乳酸デヒドロゲナーゼ (キノン)（D-lactate dehydrogenase (quinone)）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
| D-乳酸デヒドロゲナーゼ (キノン) | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.1.5.12 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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| D-lactate dehydrogenase, membrane binding | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| 略号 | Lact-deh-memb | ||||||||
| Pfam | PF09330 | ||||||||
| Pfam clan | CL0277 | ||||||||
| InterPro | IPR015409 | ||||||||
| SCOP | 1f0x | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1f0x | ||||||||
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分布
編集基本的にプロテオバクテリアに限られるが、例外的にその他の真正細菌や真核生物からも遺伝子が見出される。細胞膜の細胞質側表面に局在している。
構造
編集大腸菌由来の酵素は分子量約65 kDaで、FAD結合ドメイン、キャップドメイン、膜結合ドメインの3部からなる。この膜結合部位は正電荷に富んでおり、細胞膜リン脂質のリン酸基と静電的相互作用によって結合していることが特徴的である。[1]
参考文献
編集- ^ Dym et al. (2000). “The crystal structure of D-lactate dehydrogenase, a peripheral membrane respiratory enzyme”. PNAS 97 (17): 9413-9418. doi:10.1073/pnas.97.17.9413.